中科院生物物理所等研究揭示核糖體對翻譯因子調(diào)控的新機制
　　3月11日，中國科學(xué)院生物物理研究所秦燕研究員指導(dǎo)的一項科研成果登上了《自然—結(jié)構(gòu)和分子生物學(xué)》（Nature Structural & Molecular Biology) 一期電子版。該文章標(biāo)題為A conserved proline switch on the ribosome facilitates the recruitment and binding of trGTPases（10.1038/nsmb.2254），報道了核糖體招募翻譯因子的重要分子機理。

　　核糖體是蛋白質(zhì)翻譯工廠，信使RNA上攜帶的遺傳信息在這里被翻譯成蛋白質(zhì)。完成蛋白質(zhì)的生物合成過程需要核糖體和眾多翻譯因子協(xié)調(diào)完成，核糖體招募翻譯因子的過程錯綜復(fù)雜，一直以來沒有定論。

　　秦燕研究組研究發(fā)現(xiàn)，在核糖體的翻譯因子結(jié)合部位存在一個脯氨酰開關(guān)（Proline Switch），它的構(gòu)象決定核糖體對翻譯因子的招募與否。深入研究發(fā)現(xiàn)，控制該開關(guān)的酶就是翻譯因子。因此，核糖體與翻譯因子之間存在著對彼此的共調(diào)控。而這種調(diào)控關(guān)系，在所有的蛋白質(zhì)翻譯G蛋白（trGTPase）與核糖體之間存在，說明其具有普遍意義：在翻譯的全部過程中，包括起始、延長、終止和再循環(huán)，都由這個脯氨酰開關(guān)調(diào)控招募翻譯G蛋白。

　　這項研究工作與同所的龔為民研究員、許瑞明研究員，以及德國馬普學(xué)會分子遺傳研究所K. H. Nierhaus教授合作完成，得到了國家科技部、國家基金委、中國科學(xué)院的資助。